朊毒体（英文名Prion，最早为proteinaceous infectious particle之意，中文译名以前也叫作朊病毒、蛋白质感染因子、蛋白侵染子、朊病素、朊蛋白等）是一种具有感染性和自我复制能力的因子，也叫做普列昂或蛋白质侵染因子。虽然它们具体的活动和复制机制还不是很清楚，但是它们通常被认为是引起先前一系列人们了解甚少的传染性海绵状脑病的原因，这些脑病包括羊搔痒症和牛绵状脑病（也叫“疯牛病”）。这些疾病对脑组织结构的影响都是致命的和不可医治的。

朊毒体最早由美国加利福尼亚大学的斯坦利·B·布鲁辛纳（Stanley B. Prusiner）于1982年发现的。

推测朊毒体仅由蛋白质组成，没有核酸。在这之前，科学家认为所有的病原体都有可复制的核酸（细菌、病毒等等）。

研究人员发现了一个突破口：这种具有感染性的因子主要由被称为PrP的蛋白质组成的。这种蛋白质可以在细胞的膜上找到（具体功能还不了解），但是与具有感染性的因子PrpSC与正常因子PrPC在形状上有一点不同。科学家推测这种变形的蛋白质会引起正常的PrPC转变成具有感染性的蛋白质，这种连锁反应使得正常的蛋白质和致病的蛋白质因子都成为新病毒的材料。在这个假说被提出来以后，产生PrP的基因被抽离出来，产生不同形状的突变基因被成功的定义和复制，研究实验鼠的结果为这个假说提供了支持，这些证据现在是强有力的，但并不是无可争议的。

朊毒体似乎在直接与受感染的组织接触时感染性很强。例如，人们可能会因为注射直接来源于人类脑下垂体的生长激素而感染Creutzfeldt-Jakob疾病或变异性克雅氏病(nvCJD)，或通过脑部外科手术的仪器传染（朊毒体可以幸存于通常为外科器械消毒的高压灭菌器）。通常也认为，食用受感染的动物可以通过积累缓慢地引起疾病，特别是可以引起朊毒体在世代间积累的同类相食或类似的行为，例如太平洋一个小岛上发生的库鲁病。虽然这种风险没有被证明，但是现代农场不接受给反刍动物喂养反刍动物蛋白质粉末就是一个警惕。

朊毒体没有引起免疫系统察觉的原因是，它们的“安全角式”从个体出生的一刻起就存在于体内。“危险”朊毒体与之的差别只是它们的折叠结构有差别。朊毒体通过不断聚合，形成自聚集纤维，然后在中枢神经细胞中堆积，最终破坏神经细胞。根据脑部受破坏的区域不同，发病的症状也不同，如果感染小脑，则会引起运动机能的损害，导致共济失调；如果感染大脑皮层，则会引起记忆下降。变异性克雅氏病的致死率较高。

斯坦利·B·布鲁辛纳提出PrpSC PrPC具有相同的一级结构（氨基酸序列）而具有不同的高级结构（构象）的假说，打破了以往蛋白质的一级结构决定高级结构的定律，从而获得了1997年的诺贝尔奖。