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Figure 5.29 Cluster overviews of leptin treatment and pair-f
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Figure 6.4 Region of interest in yeast genome, including put
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Figure 6.6 Localization of epitope-tagged proteins
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Figure 6.11 Structural basis for aquaporin function
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Figure 6.13 Functional consequences of protein conformation
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Figure 6.15 Proteomics circuit showing the interactions of R
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Figure 6.16 Network of protein interactions with higher (bol
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Figure 6.17 Protein interactions grouped by cellular compart
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Figure 6.19 Tandem mass spectrometry for protein identificat
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Figure 6.20 Protein identification through peptide fragment
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Figure 6.22 Localization of phagosome proteins
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Figure 6.23 Cathepsin composition during phago-some maturati
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Figure 6.24 Quantifying differences in proteomes
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Figure 6.25 Quantifying relative levels of phosphorylation
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Figure 6.27 ICAT labeling reagent
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Figure 6.29 Quantification and identification of proteins b
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Figure 6.31 Reversible switch in metabolism
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Figure 6.33 Comparison of two protein micro-arrays
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Figure 6.34 Detection of protein-protein interactions on pr
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Figure 6.35 Detecting the targets of small molecules on prot
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Figure 6.36 Microwell array manufacturing
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Figure 6.37 Coupling substrate to the array of microwells
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Figure 6.38 Measuring the rate of product formation from a s
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Figure 6.40 Capillary electrophoresis of single-cell proteom
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Figure 7.2 Sea urchin S. purpuratus embryogenesis.
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Figure 7.3 Location and timing of Endo16 expression.
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Figure 7.4 Endo16 transcription during sea urchin developmen
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Figure 7.7 Photomicrographs showing the location of CAT mRNA
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Figure 7.12 Measurement of CAT protein produced in 20- to 72
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Figure 7.17 Module A and Bp showing protein binding sites
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Figure 6.41Significant changes in metabolomes when comparing
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Figure 7.19 Role of Otx site in the output of module A
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Figure 7.21 Role of CG2, CG3, and CG4 on interaction between
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Figure 8.6 Cyclical toggle switching in live bacteria
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Figure 8.7 Examples of sister cells that maintain periodicit
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Figure 8.12 Diploid genome requiring two genes(x and y) to p
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Figure 8.14
In
creased need for information as circuits becom
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Figure 8.15 The 15 circuits that were modeled individually b
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Figure 8.16 Circuit diagram of signaling pathway beginning w
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Figure 8.20
In
activation of LTP by MKP
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Figure 8.21 Circuit diagram examining the role of cAMP in LT
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Figure 8.28 Wild-type T7 (T7 ) genome contains 56 genes enco
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Figure 8.30 Computed (solid lines) and observed (black dots)
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Figure 9.1 Galactose metabolism in yeast
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Figure 9.3 Galactose induction of yeast genes
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Figure 9.4 Scatter plot of protein vs
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Figure 9.5 Circuit diagram of 348 nodes and 362 interactions
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Figure 10.2 Linkage analysis for the families
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Figure 10.4
In
activated X chromosome
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Figure 10.5 Immunofluorescent labeling of dystrophin and utr
2006-04-15 00:00
Figure 10.6 Proposed structure of dystrophin
2006-04-15 00:00
Figure 10.7 Diagram summarizing Laminin dystrophin and assoc
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Figure 10.8 Circuit diagram summa-rizing dystrophin and asso
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Figure 10.9 Immunofluorescence labeling of biop-sies from th
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Figure 10.11 Sequence chromatograms showing homozygous wt, h
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Figure 10.12 Sarcoglycan/sarcospan protein-protein interac-t
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Figure 10.13.1 Working model of muscle molecules near dystro
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Figure 10.13.2 Working model of muscle molecules near dystro
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Figure 10.14 Immunofluorescence detection of proteins adheri
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Figure 10.15 Circuit diagrams of proteins adhering to wt and
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